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    導讀:波鴻魯爾大學（Ruhr-Universität Bochum）和柏林自由大學（Freie Universität Berlin）的研究人員闡明了酶催化制氫的關鍵步驟。這對以生物酶輔助工業制氫的zui終目的來說具有重要意義。

       
    上海恒遠報道：[FeFe]-hydrogenases（[FeFe]-氫化酶）能有效地將電子和質子轉化為氫，因此這種酶類是發掘生物產能潛力的潛在候選者。“我們需要準確地了解它們的工作原理，”文章作者之一Thomas Happe教授說。

    由波鴻的Thomas Happe和Martin Winkler博士，以及柏林的Sven Stripp博士牽頭領導的這項研究zui近發表于《Nature Communications》。

酶的雙向工作
    氫化酶可以把質子和電子轉化為氫，也可以把氫分裂為質子和電子，兩種反應發生在酶的活性中心。這一復雜結構被稱作H集群（H-cluster），由6個鐵和6個硫原子組成。催化時，這一集群經歷了許多中間態。

    氫分子（H2）分裂時先自發與H-cluster結合。“該領域研究人員認為，在*步反應中，H2必須不均勻地分裂，” Martin Winkler解釋道。此時了帶正電荷的質子（H+）和帶負電荷的氫離子（H-），然后繼續快速反應形成2個質子和2個電子。“當活性酶處于氫化狀態，氫離子才能與活性中心結合，但這個狀態極不穩定，因此至今沒人證實過它的存在。”
 

讓不穩定的狀態露原型
    研究人員用氫離子增強H-cluster狀態，使其可被光譜驗證。當氫被分裂時，化學反應的平衡點位于質子、氫化離子和氫分子之間。催化H-cluster狀態的動態平衡決定了氫的三種狀態的濃度。當研究人員額外向這個混合物中添加大量的質子和氫時，平衡開始向氫化物狀態移動。活性中心開始積累大量帶負電荷的氫化離子，允許光譜設備檢測。
 

    研究小組還發現了產氫反應的另一中間態，氫化中間態。“我們*次用實驗證明了氫化酶的催化原理，”Thomas Happe總結道。“這些結果為氫的工業化生產提供了重要依據，催化酶每秒可以1萬個氫分子。”

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